دانشگاه یزد ، chamani@yazd.ac.ir
چکیده: (70 مشاهده)
غیرفعال شدن داروها توسط آنزیمها به ویژه UDP-گلوکورونوزیل ترانسفرازها (UGT) یکی از دلایل مقاومت دارویی است. هدف از مطالعه حاضر بررسی برهمکنش آنزیمهای UGT1A3, UGT1A1 و UGT2B7 با مهارکنندههای تیروزین کیناز بود. ساختار آنزیم ها به روش مدلسازی همسانی ساخته شد و ساختار 300 مهارکننده تیروزین کیناز از پایگاه Pubchem دریافت شد. شبیه سازی داکینگ مولکولی به وسیله نرم افزار PyRx 0.8 انجام شد و کمپلکسها بر اساس منفیترین انرژی اتصال و RMSD صفر مرتب و اسیدآمینههای درگیر در اتصال بررسی شدند. در مجموع چهل و پنج دارو به عنوان سوبستراهای احتمالی این سه آنزیم معرفی شدند. نتایج نشان دادند که محل اتصال این داروها به اسیدآمینههای جایگاه فعال آنزیمها بوده و انرژی اتصال لیگاندها به UGT1A1 منفیتر از دو آنزیم دیگر بود. میتوان پیشنهاد کرد که گلوکورونیداسیون احتمالی این مهارکنندهها توسط آنزیمهای UGT میتواند منجر به دو اتفاق مهم شود: اول حذف سریع آنها از گردش خون و ایجاد مقاومت دارویی و دوم جلوگیری از گلوکورنیداسیون بیلیروبین و افزایش سطح بیلیروبین سرم. بنابراین بررسی آزمایشگاهی ارتباط بین این مهارکنندهها و آنزیمهای UGT میتواند ضروری باشد.
نوع مطالعه: مقاله پژوهشی |
موضوع مقاله:
علوم سلولی و مولکولی
دریافت: 1403/7/19 | ویرایش نهایی: 1403/12/12 | پذیرش: 1403/12/4
دریافت: 1403/7/19 | ویرایش نهایی: 1403/12/12 | پذیرش: 1403/12/4
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
کلیه حقوق این وب سایت متعلق به یافته های نوین در علوم زیستی است.
طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق
© 2015 All Rights Reserved | Nova Biologica Reperta
Designed & Developed by : Yektaweb