دوره 2، شماره 4 - ( 12-1394 )                   جلد 2 شماره 4 صفحات 250-259 | برگشت به فهرست نسخه ها


XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Noorizadeh S, Divsalar A, Eslami-Moghaddam M, Saboury A A. A structural study on the interaction of the anti-cancer compound of Platinum complex with human serum albumin. nbr. 2016; 2 (4) :250-259
URL: http://nbr.khu.ac.ir/article-1-2529-fa.html
نوری زاده ُسارا، دیوسالار عادله، اسلامی مقدم محبوبه، صبوری علی اکبر. مطالعۀ ساختاری برهم کنش داروی ضدسرطان از دستۀ کمپلکس پلاتینی با آلبومین سرم انسانی. یافته های نوین در علوم زیستی. 1394; 2 (4) :250-259

URL: http://nbr.khu.ac.ir/article-1-2529-fa.html


گروه علوم سلولی و مولکولی، دانشکدۀ علوم زیستی، دانشگاه خوارزمی، تهران ، divsalar@khu.ac.ir
چکیده:   (1898 مشاهده)

آلبومین سرم انسانی (HSA) فراوان ­ترین پروتئین موجود در پلاسمای خون است که مسئول حدود 80 درصد از فشار اسمزی خون است و پروتئین حامل بسیاری از ترکیبات از جمله داروها نیز قلمداد می­شود. در این مطالعه اثر جانبی کمپلکس تازه­سنتز­شده و ضدسرطانی پلاتین (فنیل ایزوپنتیل گلایسین نیترات پلاتین) بر ساختار پروتئین حامل خون، آلبومین سرم انسانی، بررسی شد. در این مطالعه تجربی، اثر جانبی کمپلکس، تعیین جایگاه اتصال کمپلکس، نحوه برهم­کنش و سازوکار آن بر HSAاز طریق روش­ های مختلف طیف ­سنجی (فلوئورسانس و دورنگ­نمایی حلقوی) در دو دمای 25 و 37 درجۀ سانتی­ گراد مطالعه شد. تحلیل طیف فلوئورسانس نشان داد که افزودن این کمپلکس به پروتئین موجب کاهش نشر فلوئورسانس ذاتی پروتئین از طریق سازوکار خاموشی و تغییر در ساختار سه ­بعدی تریپتوفان­ های موجود در پروتئین می­شود. تعداد جایگاه­ های اتصال، ثابت خاموشی اشترن-ولمر و ثابت اتصال کمپلکس بر پروتئین آلبومین محاسبه شد. همچنین تحلیل طیف دورنگ­نمایی حلقوی نشان می ­دهد که کمپلکس پلاتین ساختار دوم پروتئین را از طریق کاهش ساختار منظم مارپیچ آلفا و افزایش ساختارهای صفحات بتا تغییر می­دهد که بیان­گر کاهش پایداری ساختار دوم پروتئین می­باشد. نتایج فوق نشان می­دهند که این کمپلکس جدید سنتزی پلاتین می­تواند به پروتئین حامل خون (HSA) متصل شود و ساختار دوم و سوم آن را تغییر دهد. این موضوع به مثابه اثر جانبی داروی تازه­ سنتزشده مطرح است. امید است نتایج تحقیق حاضر راهگشای سنتز و طراحی ترکیباتی با عوارض جانبی کمتر در شیمی درمانی باشد.

متن کامل [PDF 883 kb]   (630 دریافت)    
نوع مطالعه: مقاله پژوهشی |
دریافت: ۱۳۹۴/۵/۱۲ | پذیرش: ۱۳۹۴/۱۱/۲۶ | انتشار: ۱۳۹۴/۱۲/۱۵

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
کد امنیتی را در کادر بنویسید

ارسال پیام به نویسنده مسئول


کلیه حقوق این وب سایت متعلق به سامانه نشریات علمی یافته های نوین در علوم زیستی است.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2015 All Rights Reserved | Nova Biologica Reperta

Designed & Developed by : Yektaweb