دوره 8، شماره 4 - ( 10-1400 )                   جلد 8 شماره 4 صفحات 288-279 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Rahmati darvazi T, Sariri R. Kinetic study of peroxidase enzyme in the presence of purine alkaloids. nbr. 2022; 8 (4) :279-288
URL: http://nbr.khu.ac.ir/article-1-3460-fa.html
رحمتی دروازی طیبه، سریری ریحانه. مطالعه‌ سینتیکی آنزیم پراکسیداز در حضور آلکالوئیدهای پورینی. یافته‌های نوین در علوم زیستی. 1400; 8 (4) :288-279

URL: http://nbr.khu.ac.ir/article-1-3460-fa.html


گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه گیلان، رشت، ایران ، tr.darvazi@yahoo.com
چکیده:   (249 مشاهده)
 آنزیم پراکسیداز واکنش‌های اکسیداسیونی پیش‌ماده‌های مختلف را با استفاده از هیدروژن پراکسید که یک گونه فعال اکسیژنی است، تسریع می‌کند. گونههای فعال اکسیژن در غلظتهای کم، به عنوان پیام‌رسان در تنظیم مسیرهای درون سلولی عمل می‌کنند و در غلظت‌های زیاد، با ایجاد استرس اکسیداتیو قابلیت غلبه بر سیستم ایمنی را دارند. از طرفی، نوشیدنی‌هایی مثل قهوه، چای و نوشابه‌های گازدار که به مقدار فراوان در رژیم غذایی روزانه افراد وجود دارند، حاوی مقادیر زیادی از آلکالوئید گزانتین‌ها از جمله تئوفیلین و تئوبرومین هستند. از این‌رو، تأثیر تئوفیلین و تئوبرومین بر فعالیت پراکسیداز بررسی شده است. فعالیت پراکسیداز به روش کینتیک توسط اسپکتروفتومتر از طریق دنبال‌کردن جذب محصول رنگی ناشی از اکسایش 4-آمینوآنتی پیرین در طول موج 510 نانومتر به مدت 3 دقیقه، در حضور و فقدان تئوفیلین و تئوبرومین اندازه‌گیری می‌شود. در این مطالعه نشان داده شد که هر دو ترکیب فعالیت آنزیم پراکسیداز را مهار می‌کنند و مقادیر IC50 برای تئوبرومین و تئوفیلین به ترتیب 0/50 و 0/55 میلی‌مولار است. از طرفی مقادیر ثابت‌های Km و Vmax هر یک از مهارکننده‌ها، نارقابتی بودن مکانیسم مهار را نشان می‌دهد. همچنین مقدار Ki، برای تئوبرومین و تئوفیلین به ترتیب 0/03 و 0/045 میلی‌مولار تعیین شد. درنتیجه، تئوبرومین در مقایسه با تئوفیلین، به دلیل داشتن مقادیر کمتر IC50 و Ki، دارای قدرت مهار بالاتر و تمایل اتصال بیشتری به کمپلکس آنزیم - پیش‌ماده است. بنابراین، نتیجه‌گیری می‌شود که تئوبرومین اثر مهاری قوی‌تری بر فعالیت پراکسیداز دارد.
 
 
متن کامل [PDF 337 kb]   (124 دریافت)    
نوع مطالعه: مقاله پژوهشی | موضوع مقاله: علوم سلولی و مولکولی
دریافت: 1400/1/21 | ویرایش نهایی: 1400/10/28 | پذیرش: 1400/6/3 | انتشار: 1400/10/27 | انتشار الکترونیک: 1400/10/27

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

ارسال پیام به نویسنده مسئول


بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.

Creative Commons Licence
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.




کلیه حقوق این وب سایت متعلق به یافته های نوین در علوم زیستی است.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2015 All Rights Reserved | Nova Biologica Reperta

Designed & Developed by : Yektaweb